Functional conformational protein dynamics studied by solution and solid-state NMR spectroscopy
(Dynamique conformationnelle fonctionnelle des protéines étudiée par résonance magnétique nucléaire en solution et en état solide)

Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 15/02/2019 (communication intranet).
URL d'accès : http://ori-nuxeo.univ-lille1.fr/nuxeo/site/esupver...
https://ori-nuxeo.univ-lille1.fr/nuxeo/site/esupve...

Auteur(s):  Schneider, Robert
Date de soutenance : 12/12/2017
Éditeur(s) : Université Lille1 - Sciences et Technologies 

Langue : Anglais
Garant ou directeur :  Landrieu, Isabelle
Laboratoire : Unité de glycobiologie structurale et fondamentale (UGSF)
Ecole doctorale : École doctorale de Biologie-Santé (Lille)

Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie
Discipline : Sciences naturelles
Mots-clés : Protéines intrinsèquement désordonnées
Protéines -- Conformation
Spectroscopie de la résonance magnétique nucléaire
Protéines membranaires
Canaux ioniques
Protéines bactériennes
Membranes lipidiques
Transport biologique

Résumé : Les protéines sont des entités dynamiques dont les mouvements couvrent une large échelle de temps, et elles se situent dans un environnement complexe. Pour comprendre leurs fonctions, la connaissance de leur structure tridimensionnelle à l'échelle atomique est nécessaire. Toutefois, des informations sur leur dynamique et sur les conformations alternatives qu’elles peuvent adopter, obtenues idéalement dans des conditions proches de leur environnement naturel, sont essentielles pour arriver à une description fonctionnelle complète. La spectroscopie RMN est bien adaptée pour obtenir ce type d'informations. Je présenterai ici des projets de recherche, antérieurs et actuels, où j’ai utilisé la spectroscopie RMN sur des protéines membranaires ou désordonnées, dont des canaux ioniques et des protéines virales, afin de décrire leurs paysages conformationnels, leurs dynamiques, et leurs interactions, dans une membrane lipidique ou en solution. Des projets futurs visant à étudier des états, jusqu'ici non caractérisés, de canaux ioniques, ainsi que des régions intracellulaires désordonnées de protéines membranaires seront également discutés.


Résumé (anglais) : Proteins are dynamic entities, moving on a wide range of time scales and within a complex environment. To understand their function, knowledge of their three-dimensional structures at atomic resolution is required; however, complementary information about their motions and alternative accessible conformations, ideally under native-like conditions, is essential to obtain a complete picture. NMR spectroscopy is well suited to provide this kind of information. I will present previous and current research projects in which I have applied solid- and solution-state NMR spectroscopy to membrane and disordered proteins, including ion channels and viral proteins, in order to describe their conformational landscape, dynamics, and binding interactions in the lipid membrane and in solution. Future research projects aiming at so far uncharacterized ion channel states and disordered intracellular regions of membrane proteins will be discussed.


Cité Scientifique BP 30155 59653 VILLENEUVE D'ASCQ CEDEX Tél.:+33 (0)3 20 43 44 10