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Rôles des oligomannosides libres et conjugués dans la biosynthèse des N-glycosylprotéines

/ Duvet Sandrine / Université Lille1 - Sciences et Technologies / 2007
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La N-glycosylation correspond au transfert d'un précurseur glycanique de type Glc3Man9GlcNAc2 sur les protéines en cours de synthèse et constitue un processus extrêmement conservé au cours de l'évolution. Depuis une quinzaine d'années, l'importance de la qualité du précurseur glycanique a été largement démontrée notamment dans le contrôle qualité des glycoprotéines nouvellement synthétisées. Grâce à l'étude de cellules mutantes dans la N-glycosylation, nos travaux de recherche ont permis de comprendre l'importance du glycane précurseur de type oligomannosidique sur les étapes de transfert, de mise en conformation ainsi que sur la réponse au stress du reticulum endoplasmique. Ces travaux ont été réalisés en considérant, d'une part, les glycanes de type oligomannosidique comme témoins de la destinée des N-glycoprotéines et d'autre part en utilisant les oligomannosides libres comme témoins du processus de dégradation. Notre intérêt se porte sur l'étude de la mannosidase cytosolique qui présente un rôle majeur dans le catabolisme des oligomannosides issus de la dégradation des glycoprotéines mal conformées. Récemment, nous avons montré que la surexpression de cette enzyme conduit à une modification de la morphologie et de l'adhérence cellulaire associée à un changement de la glycosylation des glycoprotéines de surface. La poursuite de ce travail se réalisera dans le but de déterminer précisément le degré d'implication de la mannosidase cytosolique dans le phénotype cellulaire.

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